Inggris

The interaction of most inhibitors and AR on the active side was carried out after NADPH binds to AR and induces conformational changes, namely the formation of a "closed" conformation of the "seat belt" loop. At least there are three binding pockets on the active side of AR. The first is anion binding pocket, usually occupied by an anion ligand head. Anion binding pocket consists of residues of Tyr48, His110, Trp20 and Trp111 as well as the positively charged nicotinamide portion of the NADP + cofactor. The second is the hydrophobic pocket, known as pocket specificity and is limited by Leu300, Cys298, Cys303, Trp111 and Phe122 residues. Specific pocket display high flexibility and the residues that arrange this pocket are not conserved in other aldo-keto reductases, such as aldehyde reductase. The third is another hydrophobic pocket formed by residues Trp20, Trp111, Phe122 and Trp219 [13]. Chlorogenic acid is predicted to interact with Aldose Reductase-NADP + by forming six hydrogen bonds and eight hydrophobic interactions (Table 2). Chlorogenic acid ligands interact with the active side of AR through anion binding pocket, specificity pocket and hydrophobic pocket. The carboxyl groups and hydroxyl groups in the aromatic quinic acid rings interact respectively with His110 polar residue, Trp111 and Nap404 aromatic residues in the anion binding pocket and with Cys298 polar residues at specific points through hydrogen bonds. Interactions in pocket specificity also occur with Phe122 aromatic residues and Leu300 apolar residues through hydrophobic interactions. Another hydrophobic pocked is also formed on Trp20 and Trp219 aromatic residues. In addition, the interaction between chlorogenic acid and AR was also formed by hydroxyl groups on aromatic caffeic acid rings with Val297 through hydrogen bonds and hydrophobic interactions on Trp79, Ala299 and Leu301. The presence of interactions on residues of Trp111, Phe122, Cys298 and Leu300 [13] shows that chlorogenic acid has a high selectivity for AR. This is in l ine with the in vitro study of AR inhibitory activity by several phenolic acids which showed chlorogenic acid had a strong inhibitory effect on the activity of AR [4] The carboxyl group and the hydroxyl group of the aromatic quinic acid ring and the hydroxyl group aromatic caffeic acid ring in neochlorogenic acid play an important role in the interaction with the amino acid residues on the active side of AR through seven hydrogen bonds and five hydrophobic interactions (Table 3). In anion binding pocked, interactions with Trp20, Tyr48 aromatic residues occur, polar residues Trp111 His110 and Nap404 through hydrogen bonds. Whereas in pocked specificity, interactions occur in Phe122, Trp219 aromatic residues, Cys298 polar residues and Leu300 apolar residues with hydrophobic interactions. In addition, hydrogen bonds in neochlorogenic acids are also formed with Val297 and Ala299 residues. Hydrophobic interactions also occur with Leu301 residues. The high specificity of neochlorogenic acid for AR is indicated by interactions at residues Phe122, Trp219, Cys298 and Leu300 [13].

Indonesia

Interaksi dari sebagian besar inhibitor dan AR pada sisi aktif dilakukan setelah NADPH berikatan dengan AR dan menginduksi perubahan konformasi, yaitu pembentukan konformasi "tertutup" pada "kursi" sabuk "loop. Setidaknya ada tiga kantong yang mengikat di sisi aktif AR. Yang pertama adalah mengikat anion saku, biasanya ditempati oleh kepala ligan anion. Saku pengikat anion terdiri dari residu Tyr48, His110, Trp20 dan Trp111 serta bagian nikotinamid bermuatan positif dari NADP + kofaktor. Yang kedua adalah kantong hidrofobik, yang dikenal sebagai kekhususan saku dan dibatasi oleh Leu300, Residu Cys298, Cys303, Trp111 dan Phe122. Tampilan saku spesifik fleksibilitas tinggi dan residu yang mengatur kantong ini tidak disimpan dalam reduktase aldo-keto lainnya, seperti aldehida reduktase. Yang ketiga adalah kantong hidrofobik lain yang dibentuk oleh residu Trp20, Trp111, Phe122 dan Trp219 [13]. Asam klorogenik diperkirakan akan berinteraksi dengan Aldose Reductase-NADP + dengan membentuk enam hidrogen ikatan dan delapan interaksi hidrofobik (Tabel 2). Ligan asam klorogenik berinteraksi dengan aktif sisi AR melalui kantong pengikat anion, kantong kekhususan dan kantong hidrofobik.Karboksil gugus dan gugus hidroksil dalam cincin asam kuinat aromatik masing-masing berinteraksi dengan His110 polar residu, residu aromatik Trp111 dan Nap404 di saku pengikat anion dan dengan kutub Cys298 residu pada titik-titik tertentu melalui ikatan hidrogen. Interaksi dalam kekhususan saku juga terjadi dengan Residu aromatik Phe122 dan residu apolar Leu300 melalui interaksi hidrofobik. Lain hidrofobik bopeng juga terbentuk pada residu aromatik Trp20 dan Trp219. Selain itu, interaksi antara asam klorogenik dan AR juga dibentuk oleh kelompok hidroksil pada aromatik caffeic cincin asam dengan Val297 melalui ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik pada Trp79, Ala299 dan Leu301. Kehadiran interaksi pada residu Trp111, Phe122, Cys298 dan Leu300 [13] menunjukkan bahwa asam klorogenik memiliki selektivitas tinggi untuk AR. Ini tidak sesuai dengan studi in vitro AR aktivitas penghambatan oleh beberapa asam fenolik yang menunjukkan asam klorogenat memiliki penghambatan yang kuat berpengaruh pada aktivitas AR [4] Gugus karboksil dan gugus hidroksil dari cincin asam kuinat aromatik dan hidroksil Kelompok cincin asam caffeic aromatik dalam asam neoklorogenik memainkan peran penting dalam interaksi dengan residu asam amino pada sisi aktif AR melalui tujuh ikatan hidrogen dan lima hidrofobik interaksi (Tabel 3).Dalam ikatan anion bopeng, interaksi dengan Trp20, residu aromatik Tyr48 terjadi, residu polar Trp111 His110 dan Nap404 melalui ikatan hidrogen. Padahal di bopeng spesifisitas, interaksi terjadi pada Phe122, residu aromatik Trp219, residu polis Cys298 dan Leu300 residu apolar dengan interaksi hidrofobik. Selain itu, ikatan hidrogen dalam asam neoklorogenik juga dibentuk dengan residu Val297 dan Ala299. Interaksi hidrofobik juga terjadi dengan Leu301 residu. Spesifisitas tinggi asam neoklorogenik untuk AR ditunjukkan oleh interaksi pada residu Phe122, Trp219, Cys298 dan Leu300 [13].

Persyaratan Layanan

Semua terjemahan yang dibuat di dalam terjemahan.id disimpan ke dalam database. Data-data yang telah direkam di dalam database akan diposting di situs web secara terbuka dan anonim. Oleh sebab itu, kami mengingatkan Anda untuk tidak memasukkan informasi dan data pribadi ke dalam system translasi terjemahan.id. anda dapat menemukan Konten yang berupa bahasa gaul, kata-kata tidak senonoh, hal-hal berbau seks, dan hal serupa lainnya di dalam system translasi yang disebabkan oleh riwayat translasi dari pengguna lainnya. Dikarenakan hasil terjemahan yang dibuat oleh system translasi terjemahan.id bisa jadi tidak sesuai pada beberapa orang dari segala usia dan pandangan Kami menyarankan agar Anda tidak menggunakan situs web kami dalam situasi yang tidak nyaman. Jika pada saat anda melakukan penerjemahan Anda menemukan isi terjemahan Anda termasuk kedalam hak cipta, atau bersifat penghinaan, maupun sesuatu yang bersifat serupa, Anda dapat menghubungi kami di →"Kontak"


Kebijakan Privasi

Vendor pihak ketiga, termasuk Google, menggunakan cookie untuk menayangkan iklan berdasarkan kunjungan sebelumnya yang dilakukan pengguna ke situs web Anda atau situs web lain. Penggunaan cookie iklan oleh Google memungkinkan Google dan mitranya untuk menayangkan iklan kepada pengguna Anda berdasarkan kunjungan mereka ke situs Anda dan/atau situs lain di Internet. Pengguna dapat menyisih dari iklan hasil personalisasi dengan mengunjungi Setelan Iklan. (Atau, Anda dapat mengarahkan pengguna untuk menyisih dari penggunaan cookie vendor pihak ketiga untuk iklan hasil personalisasi dengan mengunjungi www.aboutads.info.)